Ензими

Mожете да видите типовете, произхода и употреба на ензимите в промишлеността.

Ензимите са протеини или протеинови комплекси, които катализират химическите реакции в организма. Много химически реакции в клетките без ензимите биха протичали толкова бавно, че не би могла да се осъществи поддръжката на живота. Ензимите ускоряват реакциите над 1000 пъти.

Само рибозима - рибонуклеинова киселина не е протеин. Най общо рибозимите катализират само реакциите с нея.
Съдържание
Структура
Функции

* Роля на ензимите в химичните реакции
* Скорост на катализираните реакции
* Специфичност
* Метаболитни пътища

Ензими и здраве
Храносмилателни и метаболитни ензими
Конвенция на имената на ензимите
Ензими и класове ензими
Етимология
Връзки

Структура

Ензимите могат да бъдат големи протеинови молекули, съставени от няколко стотици аминокиселини, или няколко протеина, реагиращи като единица.

Ензимите се състоят от активна част и свързваща част, която свързва базата по време на катализираната реакция.

По-голямата част от ензимите имат регулираща или структурираща функция.

Функции

Ензимите катализират химически реакции.

Роля на ензимите в химическите реакции

Ензимите могат да свържат 2 или повече реакции, така че термодинамично най вероятната реакция може да бъде използвана да доведе до термодинамично по-малко вероятна такава. Един от най-общите примери за това са ензимите, използувани за дефосфорилация на Adenosine triphosphate (ATP) да доведе до други неотнасящи се към нея реакции.

Скорост на реакциите провеждани посредством ензими

Ензимите могат да увеличат скоростта на реакциите, чрез защитаване или даване на възможност на различен път на реакцията с по-ниска енергия на активация, което прави по-лесно протичането на съответната реакция. Общата скорост на ензимно катализираната реакция зависи от много фактори.

Веществата (A и B) се нуждаят от голямо количество енергия (E1) за да достигнат междинното състояние A...B, което след това реагира до краен продукт (AB). Ензима (E) образува микросреда, в която A и B могат да реагират до междинното състояние (A...E...B) по лесно, намалявайки необходимата енергията (E2). Като резултат се повишава вероятността за осъществяване на тази реакция и по-този начин се повишава скоростта й.

Специфичност

Ензимите обикновено са специфични както по отношение на реакцията, която катализират, така и по отношение на веществата които влизат в нея. Допълнително структурните свойства на ензимите и реагиращите вещества имат значение по отношение на тази специфичност (Fig.
2).

1. Общ механизъм на инхибиране, където продукт (P) онхибира етапи (A->B).
2. Последователно инхибиране. Крайните продукти P1 и P2 инхибират първата фаза от техния индивидуален път (C->D or C->F). Ако двата продукта са в достатъчни количества всички пътища от C са блокирани. Това води до изграждане на C, което от своя страна инхибира първата стъпка A->B.
3. Ензимно наслагване. Всеки продукт инхибира и и първата индивидуална фаза и един от ензимите прави първата обща фаза.
4. Съгласувано инхибиране. Всеки краен продукт инхибира първата индивидуална фаза. Заедно те инхибират първата обща стъпка.
5. Натрупващо се инхибиране. Всеки краен продукт инхибира първата индивидуална фаза. Заедно те инхибират частично първата обща стъпка.

Ензими и здраве

Ензимите особено важни за живите организми и неправилнаа работа даже на един един от около 2000 съществуващи в организма може да доведе до заболяване. Пример на болест причинена от неправилно функциониране на ензим е фенилкетонуриа. Ензимът фениланин хидрохксилаза, който обикновено преработва основната аминокиселина фениланин в тирозин просто не работи, което води до повишаване на фениланина и води до забавяне на умствената дейност. Ензимите в човешкото тяло също се влияят от инхибитори. Аспиринът, например инхибира ензимите, преработващи простагландините (веществата даващи сигнал на имунната система за инфекция или възпаление) и по този начин подтиска болата и възпалението. Ензимите също се използват в ежедневните продукти като миещи детергенти, където ускоряват химическите реакции при прането (например разлагане на петна от кръв).

Храносмилателни и матаболитни ензими

Храненето при животните, основано на храносмилателни ензими като амилаза, трипсин. Основната роля е за храносмилането на храната и правенето на хранителните неща достъпни за цялото тяло. Друг клас ензими се наричат метаболитни ензими. Тяхната роля е да катализират химическите реакции в цялото тяло, включая приемането на кислород. Повечето от нашите клетки (изключая еритроцитите) щяха да страдат от недостиг на кислород даже и при негов излишък без действието на ензимита цитохром оксидаза. Ензимите също играят доля при контракцията на мускулите и отпускането им. Факт е че без съществуването на тези 2 класа ензими животът нямаш да существува.

Конвенция на наименоване на ензимите

По общата конвенция, името на ензима се състои от описанието му, завършващо с -аза. Например алкохолна дехидрогеназа или ДНА полимераза. Номенклатурата на ензимите - ЕС-номера - всеки ензим се описва като последователност от 4 номера с Е отпред. Най общо първото число класифицира ензимите по механизма на действието им:

* EC 1 Oxidoreductases: катализира окислително-редукционните процеси
* EC 2 Transferases: катализира трансфера на функционални групи (напр. метилна или фосфатна група)
* EC 3 Hydrolases: катализира хидролизни процеси при различни връзки
* EC 4 Lyases: разкъсва различни връзки, в зависимост дали има хидролиза или окисление
* EC 5 Isomerases: катализират изомеразиционни промени в молекули
* EC 6 Ligases: свързват 2 молекули с ковалентни връзки